Genius EnzyFuse

Suplement diety Genius EnzyFuse został zgłoszony do rejestracji w 2019 roku. W skład tego suplementu diety wchodzą: amylaza, proteza, laktaza grzybowa, lipaza, celulaza. Jego obecny status rejestracji: weryfikacja w toku. Producentem tego suplementu diety jest firma Genius Nutrition.

• Informacje o suplemencie

  Skład: amylaza, proteza, laktaza grzybowa, lipaza, celulaza
  Forma: tabletki
  Kwalfikacja: s - suplement diety
  Status produktu: weryfikacja w toku
  
  Rok zgłoszenia: 2019
  Producent: Genius Nutrition
  Rejestrujący: Topform Sp. z o.o.
  Dodatkowe informacje:
  

• Informacje o składnikach suplementu

  Uwaga! Poniższe informacje nie stanowią informacji z ulotki produktu. Są to definicje encyklopedyczne dotyczące poszczególnych składników suplementu diety, nie są one bezpośrednio powiązane z produktem. Nie mogą one zastąpić informacji z ulotki, czy też porady lekarza lub farmaceuty. Są to jedynie informacje pomocnicze.

  amylaza - Amylazy, diastazy, enzymy amylolityczne (EC 3.2.1) – grupa enzymów zaliczanych do hydrolaz, rozkładających skrobię i inne polisacharydy. Występują w soku trzustkowym (amylaza trzustkowa) i w ślinie (amylaza ślinowa). Amylazy są także syntezowane w owocach wielu roślin podczas dojrzewania (powoduje to, że stają się one słodsze) oraz podczas kiełkowania ziaren zbóż. Amylaza z ziaren ma istotne znaczenie przy produkcji słodu.

  proteza - Proteza (gr. prósthesis „zamocowanie, przyłączenie, dodatek”) – w medycynie oznacza sztuczne uzupełnienie brakującej części ciała lub narządu. Dziedziną wiedzy zajmującą się zagadnieniami związanymi z wykonywaniem i stosowaniem protez jest protetyka. Jest to główny dział ortopedii, ale dotyczy również dziedzin takich jak stomatologia i biomechatronika (nauka dotycząca wykorzystywania urządzeń mechanicznych w organizmie człowieka w celu zastąpienia utraconych narządów). W dzisiejszych czasach protezy są powszechnie stosowane. Zastępują narządy obarczone wrodzoną niepełnosprawnością, jak i te, których pełna sprawność została utracona np. w wyniku wypadków lub chorób. Mogą dotyczyć narządów wewnętrznych np. sztuczna zastawka serca lub zewnętrznych jak np. powszechnie stosowana sztuczna szczęka. Ważne aby nie mylić protezy z ortezą. Podstawowa różnica dotyczy zakresu obowiązków przedmiotu. Protezy to całościowe obiekty zastępujące dany narząd, które nie mają na celu leczenia niepełnosprawności. Natomiast ortezy tylko wspomagają funkcjonowanie słabego organu, stosowane zwykle aby przywrócić jego pełną sprawność.

  laktaza grzybowa - Enzymy (z gr. ἔνζυμον, od ἔν en „w” i ζύμη dzýmē „zaczyn (za)kwas”) – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji. Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych. Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub ΔG‡) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: Struktury i mechanizmy działania). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w jedną sekundę uwodnić od 104 do 106 cząsteczek dwutlenku węgla. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2 sekundy. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych. Znane są także biokatalizatory niebiałkowe. Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o własnościach katalitycznych oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) – fragmenty DNA zdolne do katalizowania pewnych reakcji. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną. Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: Zastosowanie przemysłowe), m.in. w przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej. Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia.

  lipaza - Lipazy - grupa enzymów należących do hydrolaz. Hydrolazy wykazują niewielką specyficzność i katalizują rozkład estrów, utworzonych przez kwasy o krótkim i długim łańcuchu, nasycone i nienasycone, oraz alkohole mające łańcuch krótki lub długi, jedno- lub wielowodorotlenowe. Najważniejszą z nich jest lipaza trzustkowa (EC 3.1.1.3).

  celulaza - Celulazy - grupa enzymów rozkładających celulozę. Należą do 3. klasy enzymów, czyli hydrolaz. Celulazy mają zdolność katalizowania reakcji hydrolizy wiązań β-1,4-glikozydowych, występujących pomiędzy cząsteczkami glukozy w celulozie. W wyniku tej reakcji powstaje początkowo celobioza (jednostka dwucukrowa), a następnie glukoza. W przewodzie pokarmowym wielu ssaków, w tym człowieka, brak jest celulaz, dlatego nie mają one możliwości trawienia celulozy (błonnika). W żołądkach przeżuwaczy i innych zwierząt trawożernych obecne są mikroorganizmy wytwarzające celulazy, co pozwala im na wykorzystanie błonnika jako znaczącego źródła energii.

  (źródło informacji o składnikach: Wikipedia)