Gymline Muscle Time Release 3F Cookie

Suplement diety Gymline Muscle Time Release 3F Cookie został zgłoszony do rejestracji w 2013 roku. W skład tego suplementu diety wchodzą: l-kwas glutaminowy, kwas L-asparaginowy, leucyna, lizyna, l-prolina, walina, izoleucyna, l-seryna, treonina, l-argninina, l-alanina, fenyloalanina, l-tyrozyna, glicyna, histydyna, metionina, cystyna, tryptofan, witamina B6. Jego obecny status rejestracji: 0. Producentem tego suplementu diety jest firma Enervit S.p.A. Włochy.

• Informacje o suplemencie

  Skład: l-kwas glutaminowy, kwas L-asparaginowy, leucyna, lizyna, l-prolina, walina, izoleucyna, l-seryna, treonina, l-argninina, l-alanina, fenyloalanina, l-tyrozyna, glicyna, histydyna, metionina, cystyna, tryptofan, witamina B6
  Forma: sypka
  Kwalfikacja: S - Suplement diety
  Status produktu: UWAGA! Nieznany status
  
  Rok zgłoszenia: 2013
  Producent: Enervit S.p.A. Włochy
  Rejestrujący: XC LIFE Tomasz Kałużny Jelenia Góra
  Dodatkowe informacje: zrezygnowano z wprowadzania produktu do obrotu
  

• Informacje o składnikach suplementu

  Uwaga! Poniższe informacje nie stanowią informacji z ulotki produktu. Są to definicje encyklopedyczne dotyczące poszczególnych składników suplementu diety, nie są one bezpośrednio powiązane z produktem. Nie mogą one zastąpić informacji z ulotki, czy też porady lekarza lub farmaceuty. Są to jedynie informacje pomocnicze.

  l-kwas glutaminowy - Kwas glutaminowy (Glu, E; łac. Acidum glutamicum) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa jest formą przeważającą w warunkach fizjologicznych) to glutaminian. Enancjomer L kwasu glutaminowego należy do podstawowych aminokwasów białkowych obecnym w prawie wszystkich białkach. Dla człowieka jest aminokwasem endogennym. W kodzie genetycznym odpowiadają mu kodony GAA i GAG. Kwas L-glutaminowy jest ważnym neuroprzekaźnikiem (związkiem umożliwiającym przewodzenie impulsów nerwowych) pobudzającym w korze mózgowej ssaków. Uczestniczy w przemianach azotowych, poprzez przemianę w glutaminę. Jest stosowany w leczeniu schorzeń układu nerwowego. Jego sól sodowa, glutaminian sodu, jest stosowana jako wzmacniacz smaku i zapachu żywności. Roczna światowa produkcja kwasu glutaminowego i jego soli wyniosła w 2005 r. 1,7 mln ton (w przybliżeniu tyle samo, co łączna produkcja wszystkich pozostałych podstawowych aminokwasów i ich soli).

  kwas l-asparaginowy - Kwas asparaginowy (łac. Acidum asparticum; skróty: Asp lub D; skróty „Asx” lub „B” oznaczają „kwas asparaginowy lub asparagina”, czyli Asx = [Asp lub Asn]) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów białkowych o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa przeważa w warunkach fizjologicznych) to asparaginian.

  leucyna - Leucyna (skróty: Leu, L) – organiczny związek chemiczny, jest kodowanym aminokwasem alifatycznym, o rozgałęzionym łańcuchu bocznym, obojętnym elektrycznie. Odkryta przez francuskiego chemika L. J. Prousta. Występuje we wszystkich białkach, duże ilości w albuminach i ciałach występujących w osoczu. Należy do grupy aminokwasów egzogennych, niewytwarzanych przez organizm ludzki. Ma postać białego proszku, jest rozpuszczalna w wodzie, jej temperatura topnienia wynosi 337 °C. Otrzymywana jest przez hydrolizę białek lub syntetycznie. Izomerem leucyny jest izoleucyna. Oba aminokwasy mają zastosowanie w medycynie.

  lizyna - Lizyna (nazwa skrótowa Lys, skrót jednoliterowy K) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów białkowych. Dla człowieka jest aminokwasem egzogennym, gdyż nie jest syntetyzowany w organizmie i musi być dostarczany z pożywieniem. Lizyna jest aminokwasem polarnym. Zawiera zasadowy łańcuch boczny, który w pH komórki ma ładunek dodatni (−NH+3). Wchodzi w skład białek wiążących ujemnie naładowane cząsteczki kwasów nukleinowych, takich jak histony. Rola lizyny w organizmie: Niezbędna przy budowie białek, głównie w mięśniach i w kościach, istotna w okresie rozwoju. Wchłania wapń, poprawia koncentrację umysłową. Łagodzi objawy przeziębienia, grypy oraz opryszczki. Obecna przy wytwarzaniu hormonów, przeciwciał, enzymów i przy budowie kolagenu. Jej niedobór skutkuje objawami zmęczenia i rozdrażnienia, powoduje anemię i wypadanie włosów. Najprawdopodobniej jeden z czynników wpływających w dużej mierze na procesy antykancerogenne w połączeniu z dużymi dawkami antyoksydantów. Uczestniczy w procesach odnowy tkanek, tworzenia się przeciwciał, stymulacji wzrostu, a także wytwarzania hormonów i enzymów.Na skalę przemysłową otrzymuje się ją z kaprolaktamu. W postaci chlorowodorku jest stosowana jako dodatek do pasz w celu podniesienia ich wartości odżywczej (podobnie jak metionina). Roczna światowa produkcja lizyny i jej soli wyniosła w 2005 r. 850 tys. ton (w przybliżeniu tyle samo, co łączna produkcja pozostałych – poza kwasem glutaminowym – podstawowych aminokwasów i ich soli).

  l-prolina - Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30. Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów). Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez hydroksylazę prolinową w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.

  walina - Walina (nazwa skrótowa Val, V) - organiczny związek chemiczny, aminokwas egzogenny, kodowany przez kodony GUU, GUC, GUA oraz GUG. Jest aminokwasem niepolarnym o alifatycznym, rozgałęzionym łańcuchu bocznym -CH-(CH3)2.

  izoleucyna - Izoleucyna (łac. Isoleucinum; skróty: Ile, I) – organiczny związek chemiczny, izomer leucyny, aminokwas alifatyczny występujący w praktycznie każdym białku, obojętny elektrycznie. Należy do aminokwasów egzogennych czyli nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem. Duże jego ilości znajdują się w kazeinie, hemoglobinie, białkach osocza krwi.

  l-seryna - Seryna (kwas α-amino-β-hydroksypropionowy, skróty: Ser lub S) – organiczny związek chemiczny, endogenny aminokwas kodowany (białkowy), wchodzi w skład białek, takich, jak np. kazeina w mleku czy fibroina jedwabiu. Jest obojętna elektrycznie. Niezbędna w diecie człowieka, pełni ważną funkcję w trawieniu białek jako składnik proteaz serynowych. Dekarboksylacja seryny prowadzi do powstania kolaminy.

  treonina - Treonina (Thr lub T, kwas α-amino-β-hydroksymasłowy) − organiczny związek chemiczny, obojętny elektrycznie aminokwas. Stereoizomer L jest jednym z 20 podstawowych aminokwasów białkowych. Należy do aminokwasów niezbędnych (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Treonina jest aminokwasem optycznie czynnym posiadającym drugi asymetryczny atom węgla obok węgla α. Produkty o dużej zawartości treoniny to twaróg, drób, ryby, mięso, soczewica, i ziarno sezamowe.

  l-argninina - Serpiny – nadrodzina białek o podobnej strukturze, zidentyfikowanych po raz pierwszy dzięki ich aktywności hamowania proteaz. Występują we wszystkich królestwach organizmów żywych. Akronim stanowiący ich nazwę ukuto, ponieważ pierwsze zidentyfikowane serpiny działały jako inhibitory proteaz serynowych przypominających chymotrypsynę (serine protease inhibitors). Znane są z niezwykłego mechanizmu działania, inhibicji nieodwracalnej. Doprowadzają proteazy do znacznej zmiany konformacji, niszcząc miejsce aktywne. Kontrastuje to z bardziej powszechnym mechanizmem inhibicji kompetycyjnej proteaz, w którym inhibitor przyłącza się do miejsca aktywnego enzymu i blokuje je. Hamowanie proteaz przez serpiny kontroluje szereg procesów biologicznych, jak krzepnięcie czy zapalenie, w efekcie czego białka te stanowią przedmiot badań medycznych. Ich unikalna zmiana konformacyjna czyni je także przedmiotem zainteresowania biologii strukturalnej i badań fałdowania białek. Mechanizm zmiany konformacyjnej daje pewne zalety, ale również i wady: geny serpin są podatne na mutacje, mogące skutkować serpinopatiami, jak niewłaściwe fałdowanie się białka czy tworzenie się nieaktywnych długołańcuchowych polimerów. Polimeryzacja serpin nie tylko ogranicza ilość dostępnego aktywnego inhibitora, ale również prowadzi do odkładania się polimerów, co skutkuje śmiercią komórki i dysfunkcją narządu. Choć większość serpin kontroluje kaskady proteolityczne, niektóre z białek o budowie serpiny nie są inhibitorami enzymów, pełniąc zamiast tego różne funkcje, jak magazynowanie białka (jak w przypadku owoalbuminy białka jaja), transport (jak białka transportujące hormony, np. TBG, transkortyna) czy opiekowanie się innymi białkami (jak HSP47). Terminem serpin określa się je wszystkie pomimo odmiennej funkcji, ponieważ wiąże je pokrewieństwo ewolucyjne.

  l-alanina - Alanina, skr. Ala, A – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów. Enancjomer o konfiguracji S (L) jest jednym z dwudziestu podstawowych aminokwasów białkowych. Bierze też udział w cyklu glukozowo-alaninowym.

  fenyloalanina - Fenyloalanina (skróty: Phe, F) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów egzogennych. Fenyloalanina jest jednym spośród 20 aminokwasów kodowanych przez DNA, które stanowią podstawowy budulec większości naturalnie występujących białek. Fenyloalanina posiada dwa enancjomery, z których forma L występuje naturalnie w przyrodzie i jest przyswajana przez organizmy żywe, zaś formę D można otrzymać w sposób syntetyczny. D-Fenyloalanina jest też produkowana przez bakterie Bacillus brevis w procesie metabolizmu i wchodzi w skład naturalnego antybiotyku gramicydyny S wytwarzanego przez te mikroorganizmy. Nadmiar fenyloalaniny we krwi, szczególnie w wieku rozwojowym, wywiera szkodliwe działanie na ośrodkowy układ nerwowy i może doprowadzić do nieodwracalnych uszkodzeń. Taki stan występuje w genetycznie uwarunkowanej, wrodzonej chorobie metabolicznej - fenyloketonurii. Dlatego u noworodków zawsze przeprowadza się badania w celu wykrycia tego zaburzenia metabolicznego. W wypadku jego stwierdzenia stosuje się odpowiednią dietę restrykcyjną mającą na celu normalizację stężenia fenyloalaniny we krwi i zapobieżenie wystąpieniu objawów chorobowych.

  l-tyrozyna - Tyrozyna (Tyr lub Y) − organiczny związek chemiczny. Stereoizomer L jest jednym z 20 podstawowych aminokwasów białkowych. Nazwa tyrozyna pochodzi od gr. tyros – ser. Łańcuch boczny tyrozyny stanowi niepolarny pierścień aromatyczny z przyłączoną w pozycji „para” grupę hydroksylową (−OH), połączony z atomem węgla α przez mostek metylenowy. Tyrozyna spełnia ważne biologiczne zadania jako wewnątrzkomórkowy przekaźnik (może być fosforylowana przez kinazy białkowe), a także jest prekursorem ważnych hormonów i biologicznie czynnych substancji (tyroksyna, trójjodotyronina, adrenalina, noradrenalina oraz dopamina). Jest ona aminokwasem endogennym, tzn. organizm ludzki oraz większość zwierząt jest w stanie syntetyzować go pod warunkiem dostatecznego zaopatrzenia w fenyloalaninę, od której tyrozyna różni się obecnością jednej grupy hydroksylowej. Tyrozynę można też traktować jako pochodną fenyloetyloaminy, aczkolwiek w biochemicznych cyklach syntetycznych nie powstaje ona z tego związku. W praktyce laboratoryjnej również nie produkuje się jej z fenyloetyloaminy, gdyż prościej można ją otrzymać przez hydrolizę odpowiednich białek. Tyrozyna jest bardzo istotna dla prawidłowego funkcjonowania tarczycy i przysadki mózgowej. Brak tego aminokwasu wywołuje niedoczynność tarczycy, co może objawiać się w postaci zmęczenia i wyczerpania. Zmniejszenie ilości tyrozyny w organizmie powoduje niedobór norepinefryny i dopaminy, co może wywoływać depresję.

  glicyna - Glicyna (łac. acidum aminoaceticum), skr. Gly, G – organiczny związek chemiczny, najprostszy spośród 20 standardowych aminokwasów białkowych, jedyny niebędący czynny optycznie. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchu mRNA. Można ją otrzymać sztucznie w reakcji kwasu chlorooctowego z amoniakiem. ClCH2COOH + 2NH3 → H2NCH2COOH + NH4Cl

  histydyna - Histydyna (łac. Histidinum; His, H) – organiczny związek chemiczny, jeden z 20 aminokwasów białkowych. Ze względu na budowę cząsteczki histydyna zaliczana jest zarówno do aminokwasów zasadowych, gdyż jej łańcuch boczny zawiera 2 atomy azotu, jak i aromatycznych, ze względu na obecność aromatycznego pierścienia imidazolowego. Jest kodowana przez kodony CAU i CAC w procesie translacji białka.

  metionina - Metionina (skróty: Met, M) – organiczny związek chemiczny z grupy podstawowych aminokwasów białkowych. Jest obojętna elektrycznie. Obok cysteiny jest jednym z dwóch aminokwasów zawierających siarkę. Występuje w dużych ilościach w kazeinie mlekowej, białku jaj. Naturalnie występująca metionina ma zazwyczaj konfigurację L. Należy do aminokwasów niezbędnych dla człowieka (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Uczestniczy w wielu reakcjach metylacji (S-adenozylometionina), a także w reakcjach metabolicznych, dostarczając grupy siarkowej. Nie tworzy mostków siarczkowych −S−S−, gdyż nie ma grup tiolowych −SH. Metionina jest jednym z dwóch (obok tryptofanu) aminokwasów posiadających tylko jeden kodon – kodowana jest przez trójkę AUG. Jest to kodon o szczególnym znaczeniu, ponieważ jest odczytywany przez rybosom jako miejsce startu translacji – w efekcie u eukariontów metionina jest wbudowywana w koniec aminowy, jako pierwsza reszta aminokwasowa wszystkich białek. U prokariontów analogicznie pierwszą resztą aminokwasową jest N-formylometionina, która jednak zwykle jest usuwana w procesie modyfikacji potranslacyjnej. Reszty metioniny znajdujące się wewnątrz sekwencji aminokwasowej wbudowywane są z wykorzystaniem innego tRNA niż reszty inicjujące łańcuch. Metionina jest również prekursorem biosyntezy fitohormonu etylenu, szczególnie w trakcie dojrzewania owoców oraz w reakcji roślin na stres. DL-Metionina jest stosowana jako dodatek do pasz w celu podniesienia ich wartości odżywczej (podobnie jak lizyna). Roczna światowa produkcja DL-metioniny wyniosła w 2005 r. 600 tys. ton (trzecie miejsce po kwasie glutaminowym i lizynie), a L-metioniny – 400 ton.

  cystyna - Cystyna – aminokwas powstały w wyniku połączenia dwóch cząsteczek cysteiny poprzez mostek dwusiarczkowy (jest to więc dimer). Cystyna uczestniczy w tworzeniu mostków dwusiarczkowych w białkach. Wraz z wiązaniami wodorowymi, siłami van der Waalsa stabilizuje trzeciorzędową strukturę białka.

  tryptofan - Tryptofan (nazwa skrótowa Trp) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów białkowych. Jest obojętny elektrycznie; jego łańcuch boczny oparty jest na szkielecie indolu. Wchodzi w skład białek (białka mleka, białka krwi), należy do aminokwasów niezbędnych (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Zdolność do jego syntezy mają niektóre rośliny i bakterie. Przemiany tryptofanu są źródłem istotnych związków, m.in. tryptaminy, serotoniny (w organizmie zachodzi przemiana Trp → 5-hydroksytryptofan → serotonina), melatoniny, niacyny i roślinnych hormonów wzrostu (auksyn). Rozpuszczalny w tłuszczach, gorącym alkoholu i mocnych zasadach. Tryptofan jest obok metioniny jednym z dwóch aminokwasów kodowanych zawsze tym samym kodonem – UGG.

  witamina b6 - Witamina B6 (ATC: A 11 HA 02) – grupa 6 organicznych związków chemicznych, pochodnych pirydyny: pirydoksyny, pirydoksalu i pirydoksaminy oraz ich 5'-fosforanów. Formą aktywną biologicznie jest fosforan pirydoksalu, do którego pozostałe formy są przekształcane enzymatycznie, w wyniku działania kinaz i oksydaz. Niektóre formy witaminy B6 Jest to witamina z grupy B, rozpuszcza się w wodzie i jest prekursorem ważnych koenzymów, które kontrolują przebieg wielu kluczowych reakcji biochemicznych. Stosowanie izoniazydu jest najczęstszą przyczyną niedoboru tej witaminy.

  (źródło informacji o składnikach: Wikipedia)