COLLAWHEY smaki: czekoladowy, waniliowy, truskawkowy

COLLAWHEY smaki: czekoladowy, waniliowy, truskawkowy w formie proszek zawiera w składzie Enzym laktazy, Peptydy kolagenowe. Ten suplement diety zgłoszono do rejestracji w roku 2019. Jego status w rejestrze to: weryfikacja w toku. suplement diety COLLAWHEY smaki: czekoladowy, waniliowy, truskawkowy został wyprodukowany przez Scitec Kft., oraz zgłosiła go do rejestracji firma Cytogen Sp. z o.o..

• Informacje o suplemencie

  Skład: Enzym laktazy, Peptydy kolagenowe
  Forma: proszek
  Kwalfikacja: s - suplement diety
  Status produktu: weryfikacja w toku
  
  Rok zgłoszenia: 2019
  Producent: Scitec Kft.
  Rejestrujący: Cytogen Sp. z o.o.
  Dodatkowe informacje:
  

• Informacje o składnikach suplementu

  Uwaga! Poniższe informacje nie stanowią informacji z ulotki produktu. Są to definicje encyklopedyczne dotyczące poszczególnych składników suplementu diety, nie są one bezpośrednio powiązane z produktem. Nie mogą one zastąpić informacji z ulotki, czy też porady lekarza lub farmaceuty. Są to jedynie informacje pomocnicze.

  enzym laktazy - Enzymy (z gr. ἔνζυμον, od ἔν en „w” i ζύμη dzýmē „zaczyn (za)kwas”) – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji. Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych. Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub ΔG‡) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: Struktury i mechanizmy działania). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w jedną sekundę uwodnić od 104 do 106 cząsteczek dwutlenku węgla. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2 sekundy. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych. Znane są także biokatalizatory niebiałkowe. Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o własnościach katalitycznych oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) – fragmenty DNA zdolne do katalizowania pewnych reakcji. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną. Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: Zastosowanie przemysłowe), m.in. w przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej. Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia.

  peptydy kolagenowe - Kolagen – białko fibrylarne stanowiące główny składnik substancji międzykomórkowej organizmów zwierzęcych, nadające tkankom odporność na rozciąganie. Występuje praktycznie we wszystkich tkankach zwierząt, pełniąc rolę głównego białka strukturalnego. Wytrzymałość kolagenu związana jest z powtarzającymi się sekwencjami tripeptydowymi w trzech budujących go łańcuchach, dzięki czemu możliwe jest wzajemnie owinięcie się tych łańcuchów i powstanie długiej, potrójnej helisy (helisa kolagenowa). Kolagen nie stanowi pojedynczego białka o określonej strukturze, występuje wiele typów kolagenów wykazujących pewne różnice w cechach strukturalnych i funkcjonalnych, stąd mówi się o kolagenach jako rodzinie białek. Wszystkie jednak zawierają przynajmniej jedną domenę z potrójną helisą oraz tworzą supramolekularne agregaty w substancji międzykomórkowej. Typowo są nierozpuszczalnymi w wodzie pałeczkowatymi białkami włókienkowymi. Kolagen jest najbardziej rozpowszechnionym białkiem zwierzęcym. W organizmach kręgowców stanowi ok. 1/3 wszystkich białek. Jest głównym białkiem w skórze, ścięgnach i kościach – występuje tam najpowszechniejszy kolagen typu I. W chrząstce występuje kolagen typu II, a w błonie podstawnej – typu IV. Kolagen jest budulcem kutykuli pierścienic. Występuje w mezoglei i tkankach parzydełkowców oraz u szkarłupni, stawonogów czy ramienionogów i innych bezkręgowców. Poza królestwem zwierząt kolagen stwierdzono u otwornic. Kolagen wykorzystywany jest w przemyśle skórzanym, spożywczym, kosmetycznym, biotechnologicznym i farmaceutycznym.

  (źródło informacji o składnikach: Wikipedia)