suplementy diety bez tajemnic

Aminolast

Suplement diety Aminolast został zgłoszony do rejestracji w 2015 roku. W skład tego suplementu diety wchodzą: L-asparaginian L-ornityny, L-walina, L-izoleucyna, białka leucyny, L-tauryna, L-leucyna. Jego obecny status rejestracji: weryfikacja w toku. Producentem tego suplementu diety jest firma Gaspari Nutrition,.

  • Informacje o suplemencie

    Skład: L-asparaginian L-ornityny, L-walina, L-izoleucyna, białka leucyny, L-tauryna, L-leucyna
    Forma: PROSZEK
    Kwalfikacja: s - suplement diety
    Status produktu: weryfikacja w toku

    Rok zgłoszenia: 2015
    Producent: Gaspari Nutrition,
    Rejestrujący: Centrum Odżywek
    Dodatkowe informacje:

  • Informacje o składnikach suplementu

    Uwaga! Poniższe informacje nie stanowią informacji z ulotki produktu. Są to definicje encyklopedyczne dotyczące poszczególnych składników suplementu diety, nie są one bezpośrednio powiązane z produktem. Nie mogą one zastąpić informacji z ulotki, czy też porady lekarza lub farmaceuty. Są to jedynie informacje pomocnicze.

    l-asparaginian l-ornityny - Cykl ornitynowy, cykl mocznikowy, mocznikowy cykl Krebsa – cykl metaboliczny trzech aminokwasów: ornityny, cytruliny i argininy, w wyniku którego z amoniaku, dwutlenku węgla i asparaginianu powstaje mocznik. Na powstawanie mocznika w organizmach zwierzęcych po raz pierwszy zwrócił uwagę Marceli Nencki, natomiast przebieg jego syntezy (powstawania) przedstawił Hans A. Krebs i Kurt Henseleit w 1932 roku.

    l-walina - Walina (nazwa skrótowa Val, V) - organiczny związek chemiczny, aminokwas egzogenny, kodowany przez kodony GUU, GUC, GUA oraz GUG. Jest aminokwasem niepolarnym o alifatycznym, rozgałęzionym łańcuchu bocznym -CH-(CH3)2.

    l-izoleucyna - Izoleucyna (łac. Isoleucinum; skróty: Ile, I) – organiczny związek chemiczny, izomer leucyny, aminokwas alifatyczny występujący w praktycznie każdym białku, obojętny elektrycznie. Należy do aminokwasów egzogennych czyli nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem. Duże jego ilości znajdują się w kazeinie, hemoglobinie, białkach osocza krwi.

    białka leucyny - Sekwencjonowanie białka – ustalenie sekwencji aminokwasów w łańcuchu peptydowym białka. Najstarszą, wciąż stosowaną metodą sekwencjonowania białek jest degradacja Edmana. Polega ona na wykorzystaniu specyficzności izotiocyjanku fenylu do wolnej grupy aminowej łańcucha peptydowego. Powstały w tej reakcji karbamyl, w warunkach kwaśnych, rozpada się na pochodną fenylotiohydantoniową N-terminalnego aminokwasu i polipeptyd pozbawiony końcowego aminokwasu. Reakcję tę można przeprowadzać cyklicznie, za każdym razem analizując produkty reakcji chromatograficznie. W praktyce trudno jest zsekwencjonować w ten sposób więcej niż 10 aminokwasów, ze względu na brak 100% wydajności tej reakcji. Z tego powodu analizuje się sekwencję peptydów będących produktami trawień proteolitycznych badanego białka. Metoda ta jest żmudna, pracochłonna i wymaga dużych ilości oczyszczonego białka. Z powodu tych niedogodności, degradacja Edmana została zastąpiona obecnie analizą jonów peptydowych metodą spektrometrii mas. Do określania sekwencji wykorzystuje się tandemowe spektrometry mas, które pozwalają na wyselekcjonowanie jonów peptydowych, ich fragmentację i pomiar mas molowych powstałych fragmentów. Fragmentacja polipeptydu zachodzi najczęściej przy wiązaniach peptydowych, dzięki czemu dane o masach fragmentów pozwalają na ustalenie sekwencji aminokwasowej peptydów. Podczas sekwencjonowania peptydu w spektrometrze mas nie można odróżnić aminokwasów: leucyny od izoleucyny oraz lizyny od glutaminy. Leucyna i izoleucyna mają identyczne masy molowe, gdyż są swoimi izomerami. Lizyna i glutamina pomimo innego składu pierwiastkowego mają bardzo podobne masy. Metoda sekwencjonowania w spektrometrze mas pozwala na określenie sekwencji aminokwasowej peptydów o długości do około 30 aminokwasów. Polipeptydy występujące w naturze charakteryzują się zwykle większą długością - kilkadziesiąt aminokwasów do kilku tysięcy aminokwasów. Białka są często zbudowane z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego. Problem ich analizy jest rozwiązywany przez trawienie białka proteazą i sekwencjonowanie powstałych w ten sposób krótkich oligopeptydów.

    l-tauryna - Tauryna, kwas 2-aminoetanosulfonowy – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów biogennych. W przeciwieństwie do aminokwasów białkowych nie ma kwasowej grupy karboksylowej, lecz grupę sulfonową. Tauryna jest β-aminokwasem (grupa aminowa i sulfonowa są rozdzielone 2 atomami węgla). Nie zawiera atomów asymetrycznych, nie wykazuje więc aktywności optycznej. Związek ten jest produktem końcowym degradacji aminokwasu siarkowego, cysteiny. Może być wbudowywana do peptydów, lecz nie stwierdzono występowania aminoacylo-tRNA specyficznego dla tauryny.

    l-leucyna - Leucyna (skróty: Leu, L) – organiczny związek chemiczny, jest kodowanym aminokwasem alifatycznym, o rozgałęzionym łańcuchu bocznym, obojętnym elektrycznie. Odkryta przez francuskiego chemika L. J. Prousta. Występuje we wszystkich białkach, duże ilości w albuminach i ciałach występujących w osoczu. Należy do grupy aminokwasów egzogennych, niewytwarzanych przez organizm ludzki. Ma postać białego proszku, jest rozpuszczalna w wodzie, jej temperatura topnienia wynosi 337 °C. Otrzymywana jest przez hydrolizę białek lub syntetycznie. Izomerem leucyny jest izoleucyna. Oba aminokwasy mają zastosowanie w medycynie.

    (źródło informacji o składnikach: Wikipedia)

Tagi:  ,
{{ reviewsOverall }} / 5 Ocena użytkowników (0 głosy)
Cena0
Skuteczność0
Działania uboczne0
Opinie klientów Dodaj swoją opinię
Sortuj po:

Dodaj pierwszą opinię o tym produkcie.

Zweryfikowany
{{{review.rating_comment | nl2br}}}

Pokaż więcej
{{ pageNumber+1 }}
Dodaj swoją opinię